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http://ri.ufmt.br/handle/1/2476
Registro completo de metadados
Campo DC | Valor | Idioma |
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dc.creator | Elias, Maísa Pavani dos Santos | - |
dc.date.accessioned | 2021-05-10T14:48:22Z | - |
dc.date.available | 2016-09-13 | - |
dc.date.available | 2021-05-10T14:48:22Z | - |
dc.date.issued | 2016-07-15 | - |
dc.identifier.citation | ELIAS, Maísa Pavani dos Santos. Síntese e degradação de proteínas no músculo extensor longo dos dedos de ratos em crescimento submetidos à dieta hipoproteica-hiperglicidica. 2016. 105 f. Tese (Doutorado em Ciências da Saúde) - Universidade Federal de Mato Grosso, Faculdade de Medicina, Cuiabá, 2016. | pt_BR |
dc.identifier.uri | http://ri.ufmt.br/handle/1/2476 | - |
dc.description.abstract | . | pt_BR |
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dc.description.provenance | Made available in DSpace on 2021-05-10T14:48:22Z (GMT). No. of bitstreams: 1 TESE_2016_Maísa Pavani dos Santos Elias.pdf: 2503971 bytes, checksum: 7bd4bb43c4bdcf82ae557556628ef75e (MD5) Previous issue date: 2016-07-15 | en |
dc.description.sponsorship | CAPES | pt_BR |
dc.language | por | pt_BR |
dc.publisher | Universidade Federal de Mato Grosso | pt_BR |
dc.rights | Acesso Aberto | pt_BR |
dc.title | Síntese e degradação de proteínas no músculo extensor longo dos dedos de ratos em crescimento submetidos à dieta hipoproteica-hiperglicidica | pt_BR |
dc.type | Tese | pt_BR |
dc.subject.keyword | Dieta hipoproteica-hiperglicidica | pt_BR |
dc.subject.keyword | Extensor longo dos dedos | pt_BR |
dc.subject.keyword | Síntese de proteínas | pt_BR |
dc.subject.keyword | Vias proteolíticas | pt_BR |
dc.subject.keyword | Ratos em crescimento | pt_BR |
dc.subject.keyword | Sensibilidade à insulina | pt_BR |
dc.contributor.advisor1 | Kawashita, Nair Honda | - |
dc.contributor.advisor-co1 | Andrade, Cláudia Marlise Balbinotti | - |
dc.contributor.advisor-co1Lattes | http://lattes.cnpq.br/7129682665041036 | pt_BR |
dc.contributor.advisor1Lattes | http://lattes.cnpq.br/0857195750180369 | pt_BR |
dc.contributor.referee1 | Kawashita, Nair Honda | - |
dc.contributor.referee1Lattes | http://lattes.cnpq.br/0857195750180369 | pt_BR |
dc.contributor.referee2 | Andrade, Cláudia Marlise Balbinotti | - |
dc.contributor.referee2Lattes | http://lattes.cnpq.br/7129682665041036 | pt_BR |
dc.creator.Lattes | http://lattes.cnpq.br/2623167534414389 | pt_BR |
dc.description.resumo | Estudos prévios mostram que ratos em crescimento alimentados com uma dieta hipoproteicahiperglicidica (LPHC) por 15 dias, apresentam menor massa do músculo extensor longo dos dedos (EDL) em comparação com ratos alimentados com dieta controle (C). A manutenção da massa dos músculos esqueléticos é resultado do balanço entre dois processos: a síntese de proteínas musculares e a sua degradação pelas diferentes vias proteolíticas. O objetivo deste trabalho foi investigar possíveis alterações nos componentes dessas vias que poderiam explicar a menor massa do músculo EDL dos animais LPHC. Ratos machos Wistar (~100g), foram tratados com dieta C (17% de proteína; 63% de carboidratos) ou LPHC (6% de proteína; 74% de carboidratos), durante 15 dias. As dietas são isocalóricas e isolipídicas. Ao final do tratamento, os animais foram eutanasiados e o músculo EDL coletado. O conteúdo de proteínas totais do músculo EDL foi determinado pelo método de Bradford. A taxa basal de síntese de proteínas, in vitro, foi determinada pela incorporação de L-[U14C]tirosina em proteínas totais e utilizando a atividade específica do pool de tirosina intracelular de cada músculo. A proteólise basal total foi determinada, in vitro, pela liberação de tirosina no meio de incubação. Foram avaliadas as atividades da caspase-3, da catepsina B, das calpaínas e a atividade quimiotripsina-like do homogenado por método fluorimétrico. Os conteúdos de atrogin-1, de catepsina B, de AMPK e p-AMPK, de CREB e p-CREB, de Foxo1 e p-Foxo1, dos componentes autofágicos (LC3 e GABARAP), dos conjugados de ubiquitina de baixo e alto peso molecular, das proteínas da via de sinalização da insulina (IRβ, Akt e pAkt) e dos fatores reguladores da síntese proteica (p70S6K e p-p70S6K, 4E-BP1 e p-4E-BP1, e GSK-3β e p-GSK-3β) foram determinados por western blot. Os dados foram analisados utilizando o teste t-Student e expressos como média±erro padrão. Como critério de significância foi adotado p<0,05. A massa e o conteúdo de proteínas totais do músculo EDL dos ratos LPHC foram 36% e 34%, respectivamente, menores em comparação com os ratos C. Houve uma redução na taxa basal de síntese de proteínas (37%) e na proteólise basal total (22%) do músculo EDL dos ratos LPHC em relação aos ratos C. Não houve diferença significativa na atividade das calpaínas de ambos os grupos. A atividade da caspase-3 dos animais LPHC foi 16% menor em relação aos animais C. A avaliação dos componentes do sistema lisossomal mostrou que os ratos LPHC tiveram um aumento de 52% no conteúdo de catepsina B, porém nenhuma diferença significativa foi observada em sua atividade. O conteúdo dos componentes do sistema autofágico LC3 e GABARAP não diferiu entre os grupos. A avaliação do sistema proteolítico ubiquitina-proteassoma mostrou que o conteúdo de atrogin1 e a atividade quimiotripsina-like foram 34% e 19% menores, respectivamente, nos ratos LPHC quando comparado aos controles. Nenhuma diferença significativa foi observada no conteúdo dos componentes de ubiquitina de baixo e alto peso molecular. O estímulo com insulina aumentou em 125% e 230% o conteúdo de p-Akt dos animais C e LPHC, respectivamente, quando comparado aos seus valores basais. A dieta LPHC induziu uma redução nos conteúdos de p-CREB, de p-p70S6K e de p-4EBP1 e um aumento no conteúdo de p-Foxo1, do músculo EDL. Os conteúdos de AMPK e p-AMPK e de GSK-3β e p-GSK-3β não diferiram entre os ratos LPHC e C. Nossos resultados mostraram que a menor taxa de síntese de proteínas foi determinante para o menor ganho de massa do músculo EDL dos animais LPHC e foi consequência da baixa disponibilidade de aminoácidos da dieta. A redução na proteólise total do EDL via redução da via ubiquitina-dependente e da atividade da caspase-3, representa uma resposta adaptativa, induzida pela maior sensibilidade a insulina, para poupar proteínas e manter a massa muscular. | pt_BR |
dc.publisher.country | Brasil | pt_BR |
dc.publisher.department | Faculdade de Medicina (FM) | pt_BR |
dc.publisher.initials | UFMT CUC - Cuiabá | pt_BR |
dc.publisher.program | Programa de Pós-Graduação em Ciências da Saúde | pt_BR |
dc.subject.cnpq | CNPQ::CIENCIAS DA SAUDE::MEDICINA | pt_BR |
dc.subject.keyword2 | . | pt_BR |
dc.contributor.referee3 | Latorraca, Márcia Queiroz | - |
dc.contributor.referee3Lattes | http://lattes.cnpq.br/9144397057187300 | pt_BR |
dc.contributor.referee4 | Lemes, Suélem Aparecida de França | - |
dc.contributor.referee4Lattes | http://lattes.cnpq.br/4670427763797878 | pt_BR |
dc.contributor.referee5 | Chaves, Valéria Ernestânia | - |
dc.contributor.referee5Lattes | http://lattes.cnpq.br/8147254086766558 | pt_BR |
dc.contributor.referee6 | Sartori, Denise Rangel da Silva | - |
dc.contributor.referee6ID | 026.861.388-58 | pt_BR |
dc.contributor.referee6Lattes | http://lattes.cnpq.br/5272388662903892 | pt_BR |
Aparece na(s) coleção(ções): | CUC - FM - PPGCS - Teses de doutorado |
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Arquivo | Descrição | Tamanho | Formato | |
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