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http://ri.ufmt.br/handle/1/4471
Tipo documento: | Dissertação |
Título: | Estudo das transições estruturais na proteína crambina |
Autor(es): | Almeida, José Carlos Barros de |
Orientador(a): | Martins, Paulo Henrique Lana |
Membro da Banca: | Martins, Paulo Henrique Lana |
Membro da Banca: | Godoy, Maurício |
Membro da Banca: | Cambuí, Dorilson Silva |
Resumo : | Transições de fase estruturais em polímeros têm sido intensivamente investigadas devido à relevância para potenciais tecnologias (novos materiais) e aplicações biológicas (proteínas) (BACHMANN, 2004). As abordagens usadas nesses estudos abrangem uma ampla gama de técnicas, desde a manipulação experimental de proteínas até métodos puramente teóricos, incluindo simulações computacionais. Apesar da complexidade estrutural de uma macromolécula real, alguns aspectos gerais das transições de fase podem ser capturados mesmo considerando modelos simplificados. Por exemplo, em uma primeira aproximação, pode-se classificar os 20 tipos de aminoácidos em dois grupos de acordo com sua hidrofobicidade. Neste caso, tem-se o modelo H − P (hidrofóbico-polar). Outra possibilidade é incluir uma classe neutra, originando o modelo H0P. Neste trabalho também levamos em conta as interações eletrostáticas entre os resíduos polares (aminoácidos), então os monômeros são classificados como hidrofóbicos (H), positivos (P), negativos (N) e neutros (X). Nós nos concentramos na análise de transições de fase estruturais da proteína Crambin, que é modelada aqui por uma seqüência HPNX de 46 monômeros. Os resíduos estão restritos a ocupar os vértices de uma rede cúbica tridimensional. Quantidades físicas relevantes, como energia e calor específico, são obtidas através de simulações de Monte Carlo por meio do Método de Rosenbluth com Enriquecimento e Poda (pruned-enriched Rosenbluth method-PERM) |
Resumo em lingua estrangeira: | Structural phase transitions on polymers have been intensively investigated due to the relevance for potential technological (new materials) and biological (proteins) applications. The approaches used in these studies cover a broad range of techniques, since experimental manipulation of proteins until purely theoretical methods, including computer simulations. In spite of the complex structure of a real macromolecule, some general aspects of the phase transitions can be caught even considering coarse-grained models. For example, in a first approximation, one can classify the 20 types of amino acids into two groups according to their hydrophobicity. In this case, one has the H − P (hydrophobic - polar) model. Another possibility is to include a neutral class, originating the H0P model. In this work we also take into account electrostatic interactions between polar residues (amino acids), so the monomers are classified as hydrophobic (H), positive (P), negative (N), and neutral (X). We focus on the analysis of structural phase transitions of the protein Crambin, which is modeled here by an HPNX sequence of 46 monomers. The residues are restricted to occupy the vertices of a three-dimensional cubic lattice. Relevant physical quantities, such as energy and specific heat, are obtained through Monte Carlo simulations by means of the Pruned-Enriched Rosenbluth Method (PERM) |
Palavra-chave: | Trasição de fase Monte Carlo PERM |
Palavra-chave em lingua estrangeira: | Phase transitions Monte Carlo Perm |
CNPq: | CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::FISICA |
Idioma: | por |
País: | Brasil |
Instituição: | Universidade Federal de Mato Grosso |
Sigla da instituição: | UFMT CUC - Cuiabá |
Departamento: | Instituto de Física (IF) |
Programa: | Programa de Pós-Graduação em Física |
Referência: | ALMEIDA, José Carlos Barros de. Estudo das transições estruturais na proteína crambina. 2019. 56 f. Dissertação (Mestrado em Física) - Universidade Federal de Mato Grosso, Instituto de Física, Cuiabá, 2019. |
Tipo de acesso: | Acesso Aberto |
URI: | http://ri.ufmt.br/handle/1/4471 |
Data defesa documento: | 14-Aug-2019 |
Aparece na(s) coleção(ções): | CUC - IF - PPGF - Dissertações de mestrado |
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Arquivo | Descrição | Tamanho | Formato | |
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